血红蛋白

的观点 更新2018年6月8日

血红蛋白勇气的红色徽章和贵族的蓝血既由于血红蛋白,血红蛋白也是血液的颜色。通过去除血细胞来脱离它,并得到的等离子体是非常淡黄色的。血红蛋白结合了氧气这使得血液携带的氧气量是单纯溶解氧气的70倍。没有它,比豌豆还大的活跃动物几乎无法生存。“如果没有血红蛋白的存在,人类可能永远不会获得龙虾所不具备的任何活动,或者,即使人类获得了这些活动,人类也只会获得像苍蝇那样微小的身体”(j·巴考特)。

血红蛋白含有血液的红细胞并构成体内铁的主要部位,存在于所有脊椎动物中。在人体成年人中,它在显影红细胞中合成骨髓.许多蠕虫有血红蛋白,但其他的以及大多数软体动物有不同的、更原始的载氧色素,这些色素没有在更高的进化形式中存活下来。

血红蛋白不仅将氧气分配,因为组织需要但也是气体的重要储存。健康的人类每升血液中有大约15克血红蛋白,这可以与200毫升/升氧气结合。随着身体在休息的情况下,组织只去除大约四分之一的可用氧气在动脉血中到达它们,另一个四分之三留在静脉血返回肺部。这构成了氧气供应的重要储备,可以在工作和运动条件下调用。在5升的典型总血容量中,即使在静脉中的一半以上,我们也具有约0.75升血液中血红蛋白的氧气,并且我们在肺中的气体大致相同。如果我们停止呼吸,例如通过屏住呼吸,这些商店将在最近几分钟内保持大脑的功能 - 但没有他们脑功能几乎可以立即停止。

血液中溶液中的游离氧量在向组织输送氧气方面没有重要作用。这个量取决于肺内气体的压力(见图)。如果我们呼吸纯氧,溶液中的氧气量几乎会增加7倍,它会成为对身体的重要贡献。如果我们在一个三大气压的房间里呼吸纯氧,我们需要的所有氧气都可以在溶液中携带,而不需要血红蛋白。这种治疗用于血红蛋白严重缺乏的情况下,但呼吸高压氧气有重大危险。

每个血红蛋白分子由四个含铁件(血红素)及四条蛋白质链(珠子蛋白).血液中含有铁的事实是Meanghini的1747年被发现,他们表明,如果血液被烧成灰烬,则可以通过磁体提取铁状颗粒。血红蛋白的化学分析始于十九世纪中期,并在伟大的早期胜利之一中达到了高潮分子生物学,当在20世纪60年代时,血红蛋白的全部化学结构已经制定出来。

每个血红蛋白分子可以与四个氧分子组合,但不再是。调用完整的组合氧饱和度.结合程度取决于气体的压力;在健康的人体内,肺部肺泡中的压力高于饱和所需的压力。如果肺泡氧压力增加,例如通过更深入地呼吸或吸入纯氧,血液中的血红蛋白不会占用任何额外的氧气(见图)。然而,在患有动脉血液的患者中未饱和氧气,例如用肺或心脏疾病在美国,刺激呼吸或给氧应增加氧气在血液中的运输,是有益的或救命的。

氧气与血红蛋白的组合与氧气压力线性不相关,这在其功能中至关重要。由于氧气压力降低了完整饱和所需的血红蛋白,血红蛋白相对较少去饱和,除非氧气压力达到血液通常在氧气组织中的血液中的水平:然后易于用它易于用。因此在呼吸持有,或疾病,或在疾病中高度,肺泡氧分压在离开肺的血液中血红蛋白饱和度急剧下降之前可接近正常值的一半;当氧压降低近三分之二时,饱和度本身不会减半。因此,血红蛋白的特性保护氧气供应免受呼吸中断或大气中氧气短缺的影响,同时促进其在身体周围的卸载。

血红蛋白和氧气的结合很弱,如果周围的氧分压低,氧气可以从血液中抽出;真空确实可以从血液样本中提取出所有的氧气。当血液流经需要氧气进行新陈代谢的组织毛细血管时,组织细胞中的低氧分压从与血红蛋白的结合中吸收氧气,气体就会流入细胞。由此产生的静脉血含氧量低于饱和,血红蛋白部分“缺氧”。这种血红蛋白没有饱和血红蛋白的亮红色,而是更蓝。因此,传统的动脉血是红色的,静脉血是蓝色的。在紫绀组织是蓝色,因为它们的血液缺乏氧气。

血红蛋白也可以与二氧化碳形成carbaminohaemoglobin.,这是这种气体在体内传播的一种方式。这两种气体与血红蛋白有复杂的化学作用。在代谢组织时二氧化碳进入血液,其与血红蛋白的组合导致对氧的较弱亲和力,其分开并进入细胞。逆转发生在肺部。温度具有类似的效果:如果局部温度升高氧气血红蛋白更容易分裂。这两种机制都有助于将气体交易所与改变活动匹配。

红细胞还包含2, 3-diphosphoglycerate(DPG),一种增加血红蛋白放弃其氧气的含量的物质。DPG在运动中和高海拔高度增加,这有利于将氧气供应到组织。不幸的是,这个过程需要几个小时。储存的血液失去其DPG,因此在输血时比新鲜血液更低,尽管有方法可以治疗恢复DPG。

虽然血红蛋白是使血红蛋白分子与氧结合的基本部分,但决定血红蛋白与氧结合或亲和力的是四个珠蛋白分子。珠蛋白是用希腊字母识别的,而且已经发现了大量的珠蛋白,其中许多与血液疾病有关。健康的成年人有两个a珠蛋白和两个b珠蛋白。胎儿有两个a球蛋白和两个g球蛋白。因此,胎儿血红蛋白比成人血红蛋白对氧气有更强的亲和力。当母体血液流经胎盘循环时,氧气通过胎盘屏障扩散到胎儿体内,由于两种血红蛋白之间的差异,胎儿提取的氧气比例较高。这种寄生的成功显然对胎儿有利。出生后,胎儿血红蛋白慢慢地被成人血红蛋白所取代。

在健康的人类中,血红蛋白仅在红细胞,血红细胞。将血红蛋白的细胞中血红蛋白的优点是三倍。首先,如果血红蛋白在溶液中自由,它会给血液一样血液状稠度,并且心脏无法通过毛细血管快速强制它。其次,红细胞中的化学环境,包括例如DPG的存在,允许血红蛋白以最大的效率占据和释放氧。第三,如果血红蛋白在溶液中没有溶液,它将被排出并丢失在肾脏中。红细胞击穿的患者,例如在疟疾中,将血红蛋白传入尿液中,其中它被分解为棕色颜料高铁血红蛋白;因此,有一种疟疾被称为“黑水热”。

一些动物 - 早期提到的一些蠕虫 - 确实在血液中具有自由氧携带色素,但它们的分子尺寸是血红蛋白的40倍,因此它们不会排出。据说一种南极鱼类缺乏红细胞和血红蛋白,但它在寒冷的环境中生活,其新陈代谢和氧要求必须非常低。

人类红细胞平均血液中的120天,然后它们变得脆弱并被分解,特别是在脾脏和肝脏中的清除细胞。血红蛋白没有释放到血液中,但立即分解成哈姆和割球球。寄出又将其分成铁,形成化学化合物作为可用于未来血红蛋白合成的血氧池的一部分,以及琥珀色颜料,胆红素,这有助于等离子体的浅色。胆红素与白蛋白结合在血液中,并且大尺寸的这种组合分子可防止其在肾脏中排出。相反,它传递给肝脏,在那里它排出的地方胆汁,有助于它的颜色。当它到达肠中,它被细菌菌群作用,形成棕色颜料stercobilinogen.大多数替代毒素出现在粪便中,使其成为其特征的颜色(但不是它的气味),其余的被重新吸收到血液中。在这里,在胆汁中含有比例的再循环,但大多数情况下,现在称为尿毒素原,在尿液中排出。因此,血红蛋白不仅提供血液的颜色,而且其崩解产品主要负责血浆,胆汁,粪便和尿液的颜色。黄疸是由于血液和组织中过量的胆红素。

异常血红蛋白造成许多疾病。在所有这些中,它是异常的分子的球蛋白部分。血红蛋白不仅可能与氧气通常不能结合血液,而且由于血红蛋白是红细胞结构的整体部分,因此这些细胞可以变形。一个例子是镰状细胞病在这种情况下,红细胞变得僵硬和变形,更容易分解,导致贫血。另一种常见疾病是地名,其中在合成B-球蛋白链中存在缺陷。较少的常见条件是胎儿血红蛋白在出生后长期的持续存在,与影响其对氧气亲和力的血红蛋白(例如DPG)相关的酶异常。

约翰Widdicombe


另请参阅贫血输血二氧化碳紫绀黄疸氧气呼吸

血红蛋白

的观点 更新2018年6月11日

血红蛋白

血红蛋白是由红血球中的两个亚基(α和β)组成的蛋白质。蛋白质的功能是收集氧气并将其分配到全身。

亚基和亚基都需要存在以获得氧气,就像铁分子一样。事实上,正是由于铁的存在,红细胞才有了独特的颜色,并因此得名。

铁的存在使血红蛋白交替地结合氧气和二氧化碳.随着血液通过渗透肺部渗透的微小通道泵送,氧可以将通道的膜扩散到通道内的含红细胞的流体。在那里,发生氧与含铁血红蛋白的结合。含氧红细胞通过肺部并循环整个身体,将氧气与它们一起传递给细胞。

一旦氧气从血红蛋白中释放出来,空出来的结合部位就能结合二氧化碳和其他细胞新陈代谢的废物。在适当的均衡中保持身体至关重要。如果允许累积累积,这些产品将达到毒性浓度。将血红蛋白结合的二氧化碳输送回到肺部,在那里它从红细胞释放并过期。完成循环,一段老化空置铁位点可以结合另一个氧气。

血红蛋白的亚基和亚基是由不同的基因编码的。正常情况下,一个个体有4个α编码基因和2个β编码基因。尽管基因的数量不同,但蛋白质的生产是协调的,因此在红细胞生产过程中产生的亚单位数量完全相同。这些亚基被整合到正在发育的血细胞中,并在细胞的数天至数周寿命中一直存在。

对大多数人来说,血红蛋白本身和编码亚基的基因都是不变的。这方面似乎可以排除常规使用血红蛋白作为工具来鉴定某人在法医调查。然而,在人们镰状细胞病(其中异常形状的红细胞不能容易地通过所有血管,产生氧气短缺)和地中海贫血(一组相关疫苗,其中血红蛋白产生低)是麦芽蛋白的根源可以在现在 - 常规的分子生物学测试程序如基因测序(确定构成基因的碱的顺序)。

作为血液的组成部分,血红蛋白可能是法医调查的重要方面,特别是有助于检测所谓的非法做法血液兴奋剂在体育运动中,以及帮助识别血液样本是否来自血液异常的人,比如镰状细胞病

除了引起镰状细胞性贫血和地中海贫血的众所周知的血红蛋白疾病外,还有几百种其他形式的异常血红蛋白。这些表格通常不会对人造成伤害,但可以用专门的分子检测技术检测出来,因此在法医上很有用。

在犯罪或事故现场的血迹的情况下,测定血红蛋白量的含量可用于指示人的大致年龄以及他们的性别。血红蛋白含量可以以比血红蛋白疾病更少的复杂的方式确定。血细胞分开在自动血液分析仪中分开以释放血红蛋白。在暴露于含氰化合物后,游离血红蛋白结合氰化物。所得化合物(氰肺泡)特别吸收540纳米波长的光,允许测定血红蛋白的量。血红蛋白的正常范围(表达为每分层克;一个10毫升的DILITITER)是17-新生儿22岁,11岁-儿童13岁,14岁-成年男性18岁,12岁-16为成年女性,作为一些例子。虽然不是本身明确的,血红蛋白含量的血液样本的确定可以是另一个有用的法医证据。

当血液或红细胞中的血红蛋白水平低时,如在上述镰状细胞贫血和地中海贫血的病例中,个体被描述为贫血。贫血也可能因血液丧失或内部失血,营养缺乏或受损而产生血液骨髓.因此,血红蛋白分析可以提供关于受害者健康或嫌疑人的线索。

由于红细胞产生增加,可以遇到高于高海拔地区的人们遇到高于正常水平的血红蛋白,因为红细胞产生增加,以最大化血液'载氧能力。通过血液兴奋剂注入自己以前收集的红细胞,或注射促红细胞生成素,使身体增加红细胞供应的运动员,可以通过这种方法被发现。

另请参阅血友病

布莱恩•霍伊尔

血红蛋白

的观点 更新2018年6月27日

血红蛋白

作为一个组成部分在美国,血红蛋白是法医调查的一个重要方面,特别是在帮助检测体育运动中所谓的“血液兴奋剂”非法行为,以及帮助确定血液样本是否来自血液异常的人,例如镰状细胞病

血红蛋白是一种在红细胞中发现的由两个亚基(α和β)组成的蛋白质。蛋白质的功能是收集氧气并将其分配到全身。

亚基和亚基都需要存在以获得氧气,就像铁分子一样。事实上,正是由于铁的存在,红细胞才有了独特的颜色,并因此得名。

铁的存在使血红蛋白交替地结合氧气和二氧化碳.随着血液通过渗透肺部渗透的微小通道泵送,氧可以将通道的膜扩散到通道内的含红细胞的流体。在那里,发生氧与含铁血红蛋白的结合。含氧红细胞通过肺部并循环整个身体,将氧气与它们一起传递给细胞。

一旦氧气从血红蛋白中释放出来,空出来的结合部位就能结合二氧化碳和其他细胞新陈代谢的废物。在适当的均衡中保持身体至关重要。如果允许累积累积,这些产品将达到毒性浓度。将血红蛋白结合的二氧化碳输送回到肺部,在那里它从红细胞释放并过期。完成循环,一段老化空置铁位点可以结合另一个氧气。

血红蛋白的亚基和亚基是由不同的基因编码的。正常情况下,一个个体有4个α编码基因和2个β编码基因。尽管基因的数量不同,但蛋白质的生产是协调的,因此在红细胞生产过程中产生的亚单位数量完全相同。这些亚基被整合到正在发育的血细胞中,并在细胞的数天至数周寿命中一直存在。

对大多数人来说,血红蛋白本身和编码亚基的基因都是不变的。这方面似乎可以排除常规使用血红蛋白作为工具来鉴定某人在法医调查。然而,在人们镰状细胞病(异常形状的红细胞不能容易地通过所有血管,产生氧气短缺)和地中海贫血(一组相关疫苗,其中血红蛋白产生低)突变的血红蛋白基因这种疾病的根源可以通过现在常规的分子生物学检测程序,如基因检测测序(确定组成基因的碱的顺序)。

如果从调查场景中恢复的血液样本含有突变的血红蛋白基因,例如,患有嫌疑人的血液样本中相同的突变的发现可能是强大的,尽管不是不确定的,证据将嫌疑人绑在犯罪现场。

除了引起镰状细胞性贫血和地中海贫血的众所周知的血红蛋白疾病外,还有几百种其他形式的异常血红蛋白。这些表格通常不会对人造成伤害,但可以用专门的分子检测技术检测出来,因此在法医上很有用。

在犯罪或事故现场的血迹的情况下,测定血红蛋白量的含量可用于表明一个人的大致年龄以及他们的性别。血红蛋白含量可以以比血红蛋白疾病更少的复杂的方式确定。血细胞分开在自动血液分析仪中分开以释放血红蛋白。在暴露于含氰化合物后,游离血红蛋白结合氰化物。所得化合物(氰肺泡)特别吸收540纳米波长的光,允许测定血红蛋白的量。血红蛋白的正常范围(表达为每分层克;一个10毫升的DILITITER)是17-新生儿22岁,11岁-儿童13岁,14岁-成年男性18岁,12岁-16为成年女性,作为一些例子。虽然不是本身明确的,血红蛋白含量的血液样本的确定可以是另一个有用的法医证据。

当血液或红细胞中的血红蛋白水平低时,如在上述镰状细胞贫血和地中海贫血的病例中,个体被描述为贫血。贫血也可能因血液丧失或内部失血,营养缺乏或受损而产生血液骨髓.因此,血红蛋白分析可以提供关于受害者健康或嫌疑人的线索。

在高海拔地区日常生活或工作的人,血红蛋白水平可能会高于正常水平,这是由于红细胞产量的增加,以最大限度地提高血液的携氧能力。通过血液兴奋剂注入自己以前收集的红细胞,或注射促红细胞生成素,使身体增加红细胞供应的运动员,可以通过这种方法被发现。

也可以看看血。

血红蛋白

的观点 更新2018年5月23日

血红蛋白


血红蛋白是一种含铁的蛋白质,存在于几乎所有脊椎动物和许多脊椎动物的血液中无脊椎动物.它将氧气从肺部或动物的鳃转移到组织中。四多肽链条,每个链条都以特定的方式包裹着血红素集团,构成血红蛋白分子。原子中的铁亚铁状态(铁2+)坐在血红素的中间。血红蛋白(铁3+)不能结合氧气。

血红蛋白的多肽链有两种;在成年人的血红蛋白中,HbA,它们被命名为α.β,并写入HbA的子单元结构α.2β2.的α.链包含141氨基酸残留物,β连锁146.在大多数动物王国中,血红蛋白的亚基结构保持不变:两种多肽用141氨基酸还有两个146个残基。然而,多肽的氨基酸序列(一级结构)是依赖于物种的。亲缘关系密切的动物在这些氨基酸序列上表现出较少的差异。的α.β例如,人血红蛋白的链分别与35和45个位置的鸡血红蛋白不同。人类和马之间α.β连锁后,这些差异下降到18和25。至于黑猩猩和人类,他们的血红蛋白是相同的。

在一个特定的动物体内通常有几种血红蛋白。例如,在成人中,HbA (α.2δ.2)占血红蛋白总量的98%,而HbA2α.2δ.2),剩下的2%。多肽链δ.氨基酸的数量和β链,但序列在10个地方不同。第三种人血红蛋白,胎儿血红蛋白或HBF(α.2γ.2),占新生儿总血红蛋白的80%以上,但在出生后一年内迅速消失。氨基酸序列γ.β链条在146个残留物中的39个不同。胚胎生命阶段存在额外的人血红蛋白。

血红蛋白分子线圈的每种多肽链分为几个螺旋段(多肽链的二级结构),其与非伯克段连接。在血红素组周围紧紧地缠绕一套螺旋缠绕,并产生紧凑的亚基(第三结构)。将四个亚基包装成55埃(2.17)的几乎球形封装(季结构)(2.17×107.英寸直径。

血红蛋白中的每一种亚铁都为O提供一个结合位点2.因此,一个血红蛋白分子有能力与四个氧分子结合。血红蛋白以合作的方式与氧结合;一个结合位点的占据增强了分子中另一个结合位点对氧的亲和力。因此,血红蛋白的氧合曲线(见图1),血红蛋白与氧的部分饱和度显示为肺泡氧分压的函数,开始缓慢上升,然后急剧上升,直到趋于稳定并趋于统一(100%饱和)。在相对较小的氧分压区间内,氧合曲线的陡升使血红蛋白成为氧气的有效运输工具。

另见主要结构;第四节结构二级结构三级结构运输蛋白质

n . m . Senozan

参考书目

迪克森,R. E.和盖斯,I.(1983)。血红蛋白:结构,功能和进化。加州门洛帕克:本杰明/卡明斯。

霍顿,h . r .;莫兰,洛杉矶;Ochs r s;j·d·Rawn;斯克林杰,K. G.(2002)。生物化学原理,第3版。上部马鞍河,NJ:Prentice Hall。

血红蛋白

的观点 更新2018年5月23日

血红蛋白一种广泛存在于动物体内的球状蛋白质,作为血液中的氧气载体。脊椎动物的血红蛋白由两对多肽链组成,称为α-链和β-链球蛋白蛋白质),每条链折叠起来提供一个结合位点ha团体。四个批次组中的每一个都结合一种氧分子形成oxyhaemoglobin.解离发生在缺氧组织中:氧被释放,血红蛋白被重组(见Bohr效果haemoglobinic酸氧解离曲线).血红素基团还结合其他无机分子,包括一氧化碳(形式碳氧血红蛋白).在脊椎动物中,红细胞中含有血红蛋白(红细胞).

血红蛋白

的观点 更新2018年6月8日

血红蛋白(血红蛋白一种结合蛋白质它以一种松散、容易可逆的方式结合分子氧,在许多动物群体中用作呼吸色素,尤其是脊椎动物。每个血红蛋白分子都是四聚体(见二聚体四)链,每条链上都有一个血红蛋白群。在低等动物中,血红蛋白自由地存在于血浆中,但在脊椎动物中,血红蛋白被限制在特化血细胞的表面红细胞

血红蛋白

的观点 更新2018年5月23日

血红蛋白红色的蛋白质现在在红细胞(红色的-脊椎动物的细胞)。它通过与氧结合形成氧合血红蛋白,将氧气输送到身体的所有细胞。氧气附着在血管部分蛋白质,含铁;球蛋白部分是球形蛋白质

血红蛋白

的观点 更新2018年6月8日

血红蛋白(血红蛋白红色的ha‐含蛋白质红色细胞负责氧气和二氧化碳在血液中。因为寄了,血红蛋白缺乏,缺氧对缺氧组织有损害贫血

血红蛋白

的观点 更新2018年5月29日

他·莫·如果·本/ˈhēməˌglō垃圾箱/(英国人。·莫·如果·本•n。生物学习。负责在脊椎动物的血液中运输氧气的红色蛋白质。其分子包含四个亚基,每个亚基含有与血红素组结合的铁原子。

血红蛋白

的观点 更新2018年5月08

血红蛋白

血红蛋白包含在红细胞(红细胞)内,血液含有其特征颜色。它用于将来自肺部的氧气运送到组织。通过在适当的溶液中稀释血液并在电子仪器中测量时,通过稀释血液来易测量血红蛋白的浓度,并且当通过该溶液时,在电子仪器中测量。在称为贫血的病症中,血液中的血红蛋白量减少;在多胆症中,它增加了。

欧内斯特·布特勒

(参见:血红蛋白病;铁